A-level生物强大的酶—Enzyme

我们都知道酶enzyme是biological catalyst, 能极快的加速反应速率。大部分的酶是protein (globular protein), 有一小部分是RNA,称为ribozyme.所以，下面我们来总结一下酶的properties：

1. Enzyme as biological catalyst
2. Enzymes can be used repeatedly (酶可以重复使用)
3. A small amount of enzyme is required
4. Enzyme is a kind of protein
5. affected by temperature and pH value of the environment. (酶会被温度，pH等影响)
6. Enzymes possess specificity (酶具有特异性)

这是因为enzyme有一个特殊的区域称为活性部位(active site).由于substrate的形状与active site的形状高度契合(fit)，因此substrate能够与active site特异性地结合，形成enzyme-substrate complex

Enzyme 工作一共有两种mechanism: a. lock and key model and b. induced fit model

Lock and key model应该很好理解，substrate are exactly complimentary to enzyme active site.他们是一个完美的契合结构，像钥匙和锁一样。Induced fit mode是指当substrate结合到active site后，enzyme will change its structure，使得substrate和active site的结合更加地紧密，提高了酶的催化能力。

我们接下来讲一下chemical reaction.对于一个化学反应AB + CD → AC + BD, AB和CD是这个酶的substrate,或者称为substrate. 我们得到的AC和BD就是产物(product)

如图所示，底物所含有的总能量和产物所含有的总能量是不同的。

如果底物含有的总能量大于产物含有的总能量，那么该反应会释放能量，称为放能反应(exergonic reaction). 如果要让反应发生，要么从周围的环境中吸热，这部分能量是用于引发化学反应的能量被称为活化能(activation energy)，缩写为EA。

上图中的EA就像一个山丘，it is the minimum energy for a reaction to take place。那么酶是如何加速化学反应的呢？

答案是酶能够降低反应的EA，让山丘矮了些。所以‘Enzymes lowers the activation energy by holding the substrate or substrates in such a way that their molecules can react more easily’酶催化的反应将在较低的温度下迅速发生，一般能加速108到1011倍。

影响酶活性(enzyme activity)的因素:    

1. 温度

在最适温度(optimal temperature)之前，随着温度的升高，分子运动加快，substrate与active site的碰撞的概率增大，但是超过optimal temperature维持enzyme tertiary structure的bonds如hydrogen bond, ionic bond被破坏，导致enzyme denature失去活性。人体酶的optimal temperature在37 °C。

2. pH

同理不同的enzyme有不同的optimal pH，当环境pH远远偏离酶的optimal pH时，比如强酸强碱的环境，enzyme 的结构会被破坏，so enzyme will denature.

3. 底物浓度(substrate concentration)

Substrate concentration逐渐增加，enzyme activity也逐渐增加，直到超过enzyme的concentration时，reaction rate will not change.

4. 抑制剂(inhibitor)

细胞中酶的抑制剂通常与酶结合得不紧密，因此是可逆的(reversible)。可逆抑制剂根据其作用机理分为2种：竞争性抑制剂(competitive inhibitor)和非竞争性抑制剂(noncompetitive inhibitor)。

Competitive inhibitor的结构与substrate的结构相似 (similar structure)，因此能够与substrate竞争active site，从而降低enzyme activity。如果我们不断增加substrate concentration competitive inhibitor竞争不过substrate，从而失去抑制能力。

Noncompetitive inhibitor不与active site结合，它结合到enzyme上的一个叫做allosteric site的部位，使active site的形状发生改变，substrate无法与active site结合，从而降低enzyme activity。

以上就是关于enzyme的几个基本的考点。

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